Wissenschaftler untersuchen eine Verbindung, die im grünen Tee für häufig tödliche medizinische Komplikationen gefunden wird, die mit Knochenmarkstörungen verbunden sind.

Jan Bieschke von der Washington University in St. Louis untersucht, wie Proteine ​​sich falten und formen und wie diese Prozesse zu einer Vielzahl von Krankheiten beitragen können. Er sagt, die Verbindung Epigallocatechin-3-Gallat (EGCG), ein Polyphenol in grünen Teeblättern gefunden, kann von besonderem Nutzen für Patienten sein, die mit multiplem Myelom und Amyloidose kämpfen.

Diese Patienten sind anfällig für eine häufig tödliche Erkrankung, die Amyloidose der leichten Kette genannt wird, bei der Teile der körpereigenen Antikörper verformt werden und sich in verschiedenen Organen ansammeln können, einschließlich Herz und Nieren.

„Hier gibt es zwei Ideen: Wir wollten besser verstehen, wie die Amyloidose der leichten Kette funktioniert und wie die Grüntee-Verbindung dieses spezifische Protein beeinflusst“, sagt Bieschke, Assistenzprofessor für biomedizinische Technik an der School of Engineering & Applied Science.

Bieschkes Team isolierte zuerst einzelne leichte Ketten von neun Patienten mit Knochenmarksstörungen, die ein multiples Myelom oder eine Amyloidose verursachten, und führte dann Laborexperimente durch, um zu bestimmen, wie der grüne Tee das Protein der leichten Kette beeinflusste.

"Wir alle wollen, dass diese Verbindung bei einem Patienten funktioniert."

Bieschke untersuchte zuvor die Wirkung von EGCG sowohl bei Parkinson als auch bei Alzheimer und stellte fest, dass es gefährliche Proteinanreicherungen bei beiden Erkrankungen verhinderte. Sein Team hatte in dieser Studie eine ähnliche Schlussfolgerung: Im Labor mit Proben von Knochenmarkspatienten transformierte das EGCG das Amyloid der leichten Kette, was verhinderte, dass sich die missgebildete Form gefährlich replizierte und ansammelte.

"In Gegenwart von grünem Tee haben die Ketten eine andere innere Struktur", sagt Bieschke. "Das ECGC zog die leichte Kette in eine andere Art von Aggregat, das nicht toxisch war und keine Fibrillenstrukturen bildete", wie es bei Organen der Fall ist, die von Amyloidose betroffen sind.

Während Bieschke ein besseres Verständnis für die intrazellulären Prozesse gewinnt, arbeiten seine Partner an der Universität Heidelberg mit ihm zusammen und führen klinische Studien durch.

"Meine Gruppe untersucht den Mechanismus des Proteins in einem Reagenzglas; Wir untersuchen, wie es auf einer grundlegenden Ebene funktioniert. Gleichzeitig untersuchen klinische Studien am Amyloidose-Zentrum in Heidelberg, mit Alzheimer in Berlin und mit Parkinson in China den Prozess in Menschen. Wir alle wollen, dass diese Verbindung bei einem Patienten funktioniert. "

Die Forschung erscheint in der Journal of Biological Chemistry.

Quelle: Washington Universität in St. Louis

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